Фибриллярный білок: структура, приклади

За особливості укладання в тривимірному просторі розрізняють дві великі групи білків: глобулярні і фібрилярні. Більшість протеїнів відноситься до першої фракції, яка відповідає типовій моделі третинної структури, що описує аминокислотную ланцюг як сферичний клубок з гідрофобним центром і гідрофільною поверхнею. Фібрилярні білки — це специфічна група, що характеризується ниткоподібний формою молекул.

Загальна характеристика просторової структури білка

У первісному вигляді синтезований білок являє собою лінійну ланцюжок амінокислот, сполучених один з одним пептидними зв’язками. Однак на шляху до кінцевої функціональній формі молекула перетерплює кілька стадій просторової укладки за рахунок різних хімічних взаємодій. Кожен етап формування позначений відповідними структурами: первинної, вторинної, третинної і четвертинної (якщо є).

Глобулярні білки характеризуються тривимірної просторової конформацией, яка утримується комплексом слабких хімічних зв’язків (водневі, іонні, гідрофобні і т. д.). По формі молекула такого протеїну нагадує сферичний клубок.

Поліпептидні ланцюги фібрилярних білків формують довгі волокна, які складаються з повторюваних елементів вторинної структури. Пристрій третинної конформації ниткоподібних протеїнів порівняно з глобулой значно примітивніше, однак забезпечує хорошу стабільність.

Основні відмінності ниткоподібних білків від сферичних

Крім просторової форми, фібрилярні білки відрізняються від глобулярных за:

  • розміру;
  • розчинності;
  • функцій.

Волокнисті протеїни зазвичай крупніше сферичних і являють собою довгі стрижні, сформовані з спіралей. На відміну від глобулярных білків, просторова конформація фібрилярних забезпечується за рахунок сильних водневих зв’язків. З цієї причини волокнисті протеїни більш стабільні і не так легко денатурують, як сферичні.

Дивіться також:  Звідки фраза «один за всіх, всі за одного»?

На відміну від глобулярных білків, фібрилярні:

  • не розчиняються у воді, а також слабких кислотах і підставах;
  • розчиняються в сильних лугах і кислотах;
  • володіють властивостями розтяжності і стиснення;
  • характеризуються високою стійкістю до травним ферментам.

Глобулярні білки побудовані з прямих ділянок вторинних структур, які при з’єднанні один з одним різко змінюють напрямок, формуючи тривимірний клубок. Волокнисті протеїни-складаються з одного елемента, що повторюється багато разів.

Особливості фібрилярних білків

Різноманітність фібрилярних білків значно менше, ніж глобулярных. Ця група являє собою спеціалізовану фракцію протеїнів, що виконують переважно структурні функції. При цьому фібрилярні білки працюють на макрорівні, формуючи великі надмолекулярні комплекси.

Волокнисті протеїни були ідентифіковані тільки у тварин. Ці білки виконують функцію опорних компонентів деяких тканин. Така біологічна роль пред’являє підвищені вимоги до міцності і впорядкованості побудови молекул. З цієї причини фибриллярная структура білка відрізняється більшою стабільністю порівняно з глобулой.

Волокнисті протеїни беруть участь у формуванні жорстких структур, таких як:

  • сполучна тканина;
  • сухожилля;
  • м’язові волокна.

Ці білки входять до складу різних покривних утворень (епідерміс, волосся, шерсть і т. д.), виконуючи захисні функції.

У природному фізіологічному середовищі фібрилярні білки не присутні в розчині. Однак, якщо штучно змішати молекули волокнистого протеїну з водою, утворюється дуже в’язка маса.

Дивіться також:  Витіювато – це химерно, хитромудро або хитромудро і пишномовно?

Приклади фібрилярних і глобулярных білків

До глобулярным білків можна віднести всі протеїни, розчинені в міжклітинної та внутрішньоклітинної середовищах, а також у плазмі крові. Сюди відносять ферменти, білкові гормони, фактори транскрипції, імуноглобуліни і так далі. Класичним зразком глобулярного білка можна назвати гемоглобін.

Сферичні протеїни виконують безліч функцій, тоді як волокнисті — лише структурну. Типовим прикладом фібрилярних білків є колаген, еластин і кератины. До групи волокнистих протеїнів відносять також фіброїн, з якого складається шовкова нитка, і фібрин, що формується при полімеризації фібриногену в процесі згортання крові.

Колаген

Колаген — найпоширеніший фибриллярный протеїн багатоклітинних тварин. Він входить до складу сполучної тканини, забезпечуючи її міцність і еластичні властивості. Цей білок присутній в:

  • хрящах;
  • дермі;
  • сухожиллях;
  • органічному матриксі кісток;
  • стінках судин;
  • органічному матеріалі кісткової тканини.

Колаген складається з трьох амінокислотних ланцюгів, скручених у спіраль і з’єднаних один з одним ковалентными зв’язками. Структурні одиниці цього білка називаються тропоколлагенами. Останні з’єднуються один з одним кінцями, зміщеними один щодо одного на відстань у 67 нанометрів.

У залежності від локалізації в організмі розрізняють 28 типів колагену. У всіх різновидів обов’язково присутній хоча б один домен з потрійною спіраллю. Колаген складає основу всіх типів сполучної тканини. Структурні компоненти цього білка утворюють дуже міцні фібрили, які здатні витримувати значні навантаження.

Дивіться також:  Холодильники "Хотпоинт-Арістон": відгуки, огляд, інструкція з експлуатації. Несправності та їх усунення. Холодильник Hotpoint-Ariston

Колаген виконує опорні і захисні функції, а також забезпечує еластичність тканин. Однак молекули цього протеїну не володіють здатністю розтягуватися. Резіноподобниє властивості характерні для іншого білка, також присутнього в сполучних тканинах, — еластину.

Кератины

Виділяють 2 основних різновиди кератинів: альфа і бета. У першу групу входять волокнисті білки, що входять до складу покривних утворень хребетних. Альфа-кератины складають більшу частину сухої маси:

  • епідермісу;
  • волосся і вовни;
  • кігтів і нігтів;
  • копит, рогів, панцирів, голок і т. д.

Іншими словами, кератины альфа-групи є структурною основою для формування похідних шкіри. Бета-різновид цього типу волокнистих білків входить до складу павутини і шовку. Ці кератины більш м’які.

Жорсткі білки альфа-групи виконують захисні функції, а також забезпечують міцність певних анатомічних частин (роги, копита, дзьоби). За рахунок кератину відбувається утворення мозолів на пошкодженій шкірі.

Еластин

Еластин — основний білковий компонент тканин, які повинні володіти високими пластичними властивостями. Цей протеїн входить до складу:

  • артерій;
  • легенів;
  • стінок сечового міхура;
  • шкіри;
  • еластичних зв’язок;
  • хряща.

Як і інші фібрилярні білки, еластин будується з елементарних повторюваних одиниць. У цьому випадку до їх якості виступають невеликі молекули вагою 65 килодальтон, які зшиваються з утворенням нерозчинного комплексу. Кожна структурна одиниця називається протоэластином.