Білок-фермент: опис, роль, властивості, функції та особливості

У кожній клітці організмі постійно відбуваються сотні різних біохімічних процесів. Всі вони супроводжуються розпадом і окисленням поживних речовин, що надходять ззовні.

Процеси складні, багатоскладові, і про їх особливості можна розповідати довго. Але всі вони протікають швидко завдяки каталізаторів біохімічних реакцій, якими є білки-ферменти.

Що вони собою являють? Яка їх роль, властивості, функції? Про це зараз мова і піде.

Визначення

Отже, білок-фермент – це сукупність складних молекул білка і рибосом або їх цілі комплекси. Саме вони прискорюють все що відбуваються в живих системах хімічні реакції. Відбувається це, зрозуміло, певним чином.

Кожен фермент «згорнутий» в певну структуру. І він прискорює конкретну, що відповідає його характеристикам реакцію. До речі, в такому «тандемі» реагенти іменують субстратами. А отримані в результаті реакції речовини – продуктами.

Ферменти по відношенню до субстратів дуже специфічні. Аденозинтрифосфатазы, наприклад, каталізують виключно відщеплення залишків фосфорної кислоти від аденозинтрифосфорної. Інший приклад – кіназа фосфорилази. Вона, в свою чергу, переносить до субстрату тільки залишки фосфорної кислоти.

Регуляція активності

Білки-ферменти можуть діяти по-різному. Їх активність регулюється двома типами речовин:

  • Активатори. Внаслідок їх впливу активність підвищується. При асоціації з ДНК ці речовини підсилюють транскрипцію певного гена. Яскравий приклад – Gal8. Він активує гени, які відповідальні за засвоєння дріжджами галактози.
  • Інгібітори. Вони, як можна припустити, знижують активність, затримуючи протягом фізико-хімічних і фізіологічних процесів. В якості прикладу можна навести гідрохінон. Це ароматичне органічна сполука є інгібітором окислення бензальдегіду.

До речі, синтезуються білки-ферменти на рибосомах. Ці органели виробляють їх з амінокислот, грунтуючись на генетичну інформацію.

Склад

Є ще безліч питань, що стосуються білків-ферментів, що розщеплюють різні речовини, що надходять в організм. Чому, наприклад, їх молекули більше, ніж у субстратів? І яким взагалі чином амінокислоти, які самі не можуть прискорювати хімічні реакції, створюють найпотужніші каталітичні системи, з’єднуючись в специфічні послідовності?

Але зате медицині багато відомо про їх складі. Кожен фермент являє собою з’єднання власне білкових частин і пов’язані з ними активні центри. В їх молекулах прийнято відрізняти А активний-центр – це місце в просторовій структурі, з яким контактує субстрат S. Також є білкова частина – її іменують або апоэнзимом, або апоферментом.

Можна ще пояснити інакше. Ферменти утворені з поліпептидів – це такі речовини, які складаються із залишків амінокислот. А ті, в свою чергу, є органічними сполуками, що містять в себе як амінні, так і карбоксильні групи.

Специфіка впливу

Складаються із залишків амінокислот білки-ферменти забезпечують одну або кілька однотипних реакцій (кожен).

Наприклад, жири всередині клітин і в травному тракті розщеплюються ліпазою. Це водорозчинний фермент, не діє на білки і полісахариди. У той же час речовина, що розщеплює глікоген або крохмаль, не робить ніякого ефекту на жири.

Цікаво, що кожна молекула ферменту здійснює від кількох тисяч до мільйонів дій в хвилину. У ході цих процесів білок не витрачається взагалі. Навпаки, він утворює симбіоз з реагують речовинами, прискорюючи їх перетворення. Після закінчення він виходить з реакції в незмінному вигляді.

Властивості

Їх теж треба розглянути, вивчаючи роль білків-ферментів. Взагалі, властивості цих речовин можна виділити в такий список:

  • Здатність шляхом висолювання осідати з розчинів.
  • Амфотерність.
  • Електрофоретична рухливість.
  • Здатність до кристалізації.
  • Висока специфічність дії.
  • Залежність реакції від рН-середовища, активаторів, інгібіторів і температури.

Останні якості обумовлені регульованою активністю ферментів. Завдяки цій специфіці вдається змінювати швидкість перетворення речовин ви залежності від умов середовища, в яких вони знаходяться.

Цікаво, що у деяких білків-ферментів, що розщеплюють жири, вуглеводи і інші елементи, є стереохимическая специфічність. Так називається їхня здатність каталізувати перетворення лише одного стереоизомера субстрату. Приміром, фумароза здатна розщепити виключно транс-ізомер-фумаровую кислоту. Взаємодіяти з cis-ізомером вона вже не буде.

Залежність від температури

Вона досить вагома. З підвищенням температури на кожні десять градусів швидкість ферментативної реакції збільшується приблизно в два-три рази.

Але, якщо порівнювати з мінеральними каталізаторами, то ця закономірність дає про себе знати тільки в конкретному температурному інтервалі, який може варіюватися від 0°C до 37-40 °C.

Коли ж фермент починає працювати на максимумі? Найбільша активність проявляється тоді, коли температура досягає межі 40 °C. Якщо вона підніметься ще вище, то почнеться денатурація.

Ферменти, що підкоряються даної закономірності, прийнято називати термолабильностью. Це – ключове якість, що відрізняють білки від мінеральних каталізаторів.

Але є серед ферментів термостабільні сполуки, на які високі температури негативно не впливають. Більш того, деякі з них їх витримують, і навіть під їх впливом проявляти максимальну активність. До таких відноситься миокиназа м’язів. Вона збереже активність навіть у тому випадку, якщо температура сягне 100 °C.

При 0 °C ферментативна реакція практично припиняється. Але це інгібування оборотно. При нормальному температурному режимі активність речовини відновиться. Це доводять ферменти, які були виділені з туши мамонтів, роками перебували в умовах льодовикового періоду. При створенні нормальної температури вони виявляли хорошу активність.

А деякі ферменти і при низькій температурі її демонструють. Наприклад, амілаза картоплі. При -4 °C вона діє в рази більш активно, ніж при плюсових показників. До речі, цим обумовлений солодкуватий смак злегка замерзлої картоплі.

Класифікація

Розповідаючи про особливості та функції білків-ферментів, потрібно відзначити, що на даний момент відомо більше 2000 їх видів. Але кількість постійно збільшується.

Умовно ферменти діляться на 6 груп. В якості критерію класифікації виступає характер реакцій, який вони викликають.

Також варто згадати, що процес синтезу або розщеплення якого-небудь речовини в клітині зазвичай ділиться на ряд хімічних операцій. Кожна з них виконується окремим білком-ферментом. Групи таких елементів становлять якийсь біохімічний конвеєр.

По суті, кожен фермент – це своєрідна молекулярна машина. Завдяки певному розташуванню амінокислот і просторовій структурі своїх компонентів, він має здатність впізнавати «свій» субстрат серед інших. Тому приєднання виконується миттєво, що і обумовлює швидкість хімічних реакцій.

Зворотні зв’язку

Всім перерахованим вище не обмежуються властивості білків-ферментів. Не був відзначений увагою ще один важливий нюанс.

Справа в тому, що у білкових молекулах багатьох ферментів є ділянки, здатні дізнаватися ще і кінцевий продукт – той, який, так би мовити, «сходить» з полиферментного біохімічного конвеєра.

Погано, якщо його занадто багато. Тому що в такому випадку активність початкового ферменту починає гальмуватися. Нічим не краще, якщо кінцевого продукту мало. Тому що тоді фермент активується.

Власне кажучи, таким чином безліч біохімічних процесів і відбувається. Це – зворотні зв’язки, що забезпечують саморегуляцію. Якщо задуматися і провести паралель, то такі ж принципи простежуються в роботі сучасній техніці. У природних механізмах, у живих клітинах, все аналогічно.

Схожість з мінеральними каталізаторами

Що ж, виходячи з вищесказаного, можна зрозуміти, яку функцію виконують білки-ферменти. Тепер потрібно трохи поговорити про їх подібності з мінеральними каталізаторами. Можна виділити такий перелік:

  • Ферменти проявляють свою дію в дуже невеликих концентраціях. Амілаза здатна прискорити гідроліз крохмалю, будучи розлученою в пропорціях 1:1000000.
  • В ході каталізуються білком реакції він сам не витрачається, залишаючи її в незмінному вигляді (це вже згадувалося раніше).
  • Ферменти не зміщують хімічна рівновага. Ці речовини можуть прискорити як зворотну, так і пряму реакцію. Спрямованість визначить концентрація вихідних субстратів, а також кінцевих продуктів.
  • Ферменти не здатні ініціювати реакцію. Вони лише впливають на швидкість хімічних перетворень.
  • Вони зменшують рівень енергії активації. Ферменти можуть забезпечити протягом реакції, обійшовши так званий енергетичний бар’єр.

Останній факт особливо цікавий. Така особливість обумовлена тим, що фермент в ході своєї реакції починає взаємодіяти з субстратом, утворюючи проміжне з’єднання – фермент-субстратний комплекс.

Що ж відбувається? Конформація субстрату змінюється, ковалентні зв’язки напружуються, а тому енергії, необхідної для розриву, потрібно менше.

Як можна бачити, здавалося б складний процес насправді можна дуже просто пояснити, якщо вникнути в подробиці.